Lehekülje Försteri-tüüpi resonantne energiaülekanne lähteteksti vaatamine

{{Keeletoimeta|aasta=2024|kuu=märts}}
[[Fail:FRET Jablonski diagram.svg|pisi|[[Jablonski diagramm]] FRET kohta. Tõlge inglise keelest: ''Donor'', doonor; ''Acceptor'', aktseptor; ''Absorption'', neeldumine; ''Relaxation'', soojuslik relaksatsioon; ''Fluorescence'', fluorestsents.]]
'''Försteri tüüpi resonantne energiaülekanne''' ('''FRET''') on [[Elektron|elektronide]] ergastatud oleku [[energia]] mittekiirguslik üleminek ühelt [[Fluorestsents|fluorestseeruvalt]] molekulilt või molekuli osalt ([[fluorofoor]]ilt) teisele, mis võib aset leida, kui on täidetud järgmised tingimused:<ref>{{Viide |perekonnanimi=Jõgela |eesnimi=Joana |pealkiri=ARC-LUM ühendite fotoluminestsentsomaduste uurimine tahkes polümeermaatriksis |kuupäev=2017 |url=https://dspace.ut.ee/handle/10062/59960 |vaadatud=2023-11-05}}</ref><ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Sekar |eesnimi=Rajesh Babu |perekonnanimi2=Periasamy |eesnimi2=Ammasi |kuupäev=2003-03-03 |pealkiri=Fluorescence resonance energy transfer (FRET) microscopy imaging of live cell protein localizations |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12615908/ |ajakiri=The Journal of Cell Biology |aastakäik=160 |üksiknumber=5 |leheküljed=629–633 |doi=10.1083/jcb.200210140 |issn=0021-9525 |pmc=2173363 |pmid=12615908}}</ref>

* Fluorofoorid asuvad ruumiliselt piisavalt lähedal, 1–10 [[Nanomeeter|nm]] suurusjärgus (tüüpiliselt 3–6 nm);
* Fluorofoorid on sobilikult orienteeritud teineteise suhtes;
* Ühe fluorofoori (nn [[Doonor (keemia)|doonori]]) emissiooni[[Spekter (füüsika)|spekter]] kattub teise fluorofoori (nn [[Aktseptor (keemia)|aktseptori]]) ergastusspektriga – ehk doonori ja aktseptori energeetilised tasemed on võrreldavad, luues eeldused [[Resonants|resonantsi]] toimimiseks.

Erialakirjanduses tähistatakse Försteri tüüpi resonantset energiaülekannet lühendiga FRET, kus T tuleneb ingliskeelsest sõnast ''transfer''. Sageli tõlgendatakse lühendi esimest tähte vihjena fluorestsentsile, kuid see käsitlus on eksitav, sest fluorestsents on kiirguslik protsess, seevastu FRET on mittekiirguslik.<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Cardullo |eesnimi=Richard A. |kuupäev=2002 |pealkiri=Principles of Non-Radiative FRET: The Spectroscopic Ruler |url=https://analyticalscience.wiley.com/do/10.1002/micro.315/full/ifbc7f9760aa667795fd857f79ee39a8f.pdf |ajakiri=Microscopy and Analysis |leheküljed=19–21 |via=Wiley}}</ref><ref>{{Netiviide |kuupäev=2018-09-12 |pealkiri=15.2: Förster Resonance Energy Transfer (FRET) |url=https://chem.libretexts.org/Bookshelves/Physical_and_Theoretical_Chemistry_Textbook_Maps/Time_Dependent_Quantum_Mechanics_and_Spectroscopy_(Tokmakoff)/15%3A_Energy_and_Charge_Transfer/15.02%3A_Forster_Resonance_Energy_Transfer_(FRET) |vaadatud=2023-11-05 |väljaanne=Chemistry LibreTexts |keel=en}}</ref>

== Elektroonsed ja energeetilised üleminekud ==
[[Fail:FRET-cGES-DE5.png|vasakul|pisi|299x299px|Kaht fluorestseeruvat valku (doonor CFP ja aktseptor YFP) ja [[Fosfodiesteraas|fosfodiesteraasi]] PDE5 fragmenti sisaldava sensori kasutamine tsüklilise guanosiinmonofosfaadi (cGMP) määramiseks rakkudes. Sensori algses olekus on FRET valkude vahel piiratud, sest valkude vahekaugus on suur. Ajahetkel t<sub>0</sub> lisatakse süsteemi aine, mis aktiveerib cGMP tootmist. cGMP [[Seondumissait|seondumisel]] sensori PDE5 fragmendiga muutub sensori ruumiline struktuur, CFP ja YFP lähenevad teineteisele ning FRET efektiivsus kasvab. Tulemusena väheneb CFP fluorestsentsi intensiivsus (sest CFP energia lahkub eelistatult FRET kaudu) ning kasvab YPF fluorestsentsi intensiivsus.<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Niino |eesnimi=Yusuke |perekonnanimi2=Hotta |eesnimi2=Kohji |perekonnanimi3=Oka |eesnimi3=Kotaro |kuupäev=2010-02-11 |pealkiri=Blue fluorescent cGMP sensor for multiparameter fluorescence imaging |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20161796/ |ajakiri=PloS One |aastakäik=5 |üksiknumber=2 |leheküljed=e9164 |doi=10.1371/journal.pone.0009164 |issn=1932-6203 |pmc=2820094 |pmid=20161796}}</ref> Tõlge saksa keelest: ''Fluoreszenzintensität'', fluorestsentsi intensiivsus; ''Zeit'', aeg.]]
FRET toimumiseks peab doonor olema [[Ergastatud olek|ergastatud olekus]] ning seda saavutatakse kiirgusliku ergastamise teel (molekulis [[Valguse neeldumine|neeldub]] [[footon]] [[Elektromagnetiline kiirgus|elektromagnetikiirguse]] [[Ultraviolettkiirgus|UV]]-alast või [[Valgus|nähtavast]] alast). Ergastatud doonor viibib enamasti [[Singletne olek|singletses olekus]] (S<sub>1</sub><sup>D</sup>) ehk molekulis jäävad kõik elektronid [[Spinn|paardunuks]]. FRET tulemusena kantakse energia mitte-kiirguslikult üle aktseptorile, saavutades aktseptori ergastatud singletset olekut (S<sub>1</sub><sup>A</sup>). Mõnevõrra erandlikumad on juhud, kus doonori ergastatud olek on [[Tripletne olek|tripletne]], ehk molekulis on kaks paardumata elektroni (st tegemist on [[Fosforestsents|fosforestseeruva]] doonoriga). Sel juhul toimub FRET doonori tripletest olekust T<sub>1</sub><sup>D</sup> ja viib aktseptori singletsesse olekusse S<sub>1</sub><sup>A</sup>. Protsessina konkureerib FRET seega doonori fluorestsentsi või fosforestsentsiga (kuivõrd osa doonori ergastatud oleku energiast lahkub tüüpiliselt siiski valgusena) ning [[Soojuskiirgus|soojusliku]] [[Relaksatsioon|relaksatsiooniga]].<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Michalet |eesnimi=Xavier |perekonnanimi2=Kapanidis |eesnimi2=Achillefs N. |perekonnanimi3=Laurence |eesnimi3=Ted |perekonnanimi4=Pinaud |eesnimi4=Fabien |perekonnanimi5=Doose |eesnimi5=Soeren |perekonnanimi6=Pflughoefft |eesnimi6=Malte |perekonnanimi7=Weiss |eesnimi7=Shimon |kuupäev=2003 |pealkiri=The Power and Prospects of Fluorescence Microscopies and Spectroscopies |url=https://www.annualreviews.org/doi/10.1146/annurev.biophys.32.110601.142525 |ajakiri=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure |keel=en |aastakäik=32 |üksiknumber=1 |leheküljed=161–182 |doi=10.1146/annurev.biophys.32.110601.142525 |issn=1056-8700}}</ref><ref>{{Viide |perekonnanimi=Manoharan |eesnimi=Ganesh Babu |pealkiri=Combining chemical and genetic approaches for photoluminescence assays of protein kinases |kuupäev=2016-02-23 |url=https://dspace.ut.ee/handle/10062/50742 |keel=en |vaadatud=2023-11-05}}</ref><ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Enkvist |eesnimi=Erki |perekonnanimi2=Vaasa |eesnimi2=Angela |perekonnanimi3=Kasari |eesnimi3=Marje |perekonnanimi4=Kriisa |eesnimi4=Marie |perekonnanimi5=Ivan |eesnimi5=Taavi |perekonnanimi6=Ligi |eesnimi6=Kadri |perekonnanimi7=Raidaru |eesnimi7=Gerda |perekonnanimi8=Uri |eesnimi8=Asko |kuupäev=2011-10-21 |pealkiri=Protein-Induced Long Lifetime Luminescence of Nonmetal Probes |url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/cb200120v |ajakiri=ACS Chemical Biology |keel=en |aastakäik=6 |üksiknumber=10 |leheküljed=1052–1062 |doi=10.1021/cb200120v |issn=1554-8929}}</ref>

FRET kaudu saadud energia lahkub fluorestseeruvast aktseptorist kas valguse või soojusena. Põhimõtteliselt võib FRET toimuda ka süsteemides, kus aktseptor ei ole fluorestseeruv (st tegemist on molekuliga, mis neelab valgust, kuid ei emiteeri seda). Sellisel juhul saab FRET toimumist tuvastada, mõõtes doonori fluorestsentsi intensiivsuse või eluea muutusi (vt ka valemid allpool).<ref name=":1">{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Bajar |eesnimi=Bryce T. |perekonnanimi2=Wang |eesnimi2=Emily S. |perekonnanimi3=Zhang |eesnimi3=Shu |perekonnanimi4=Lin |eesnimi4=Michael Z. |perekonnanimi5=Chu |eesnimi5=Jun |kuupäev=2016-09-14 |pealkiri=A Guide to Fluorescent Protein FRET Pairs |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27649177/ |ajakiri=Sensors (Basel, Switzerland) |aastakäik=16 |üksiknumber=9 |leheküljed=1488 |doi=10.3390/s16091488 |issn=1424-8220 |pmc=5038762 |pmid=27649177}}</ref>
[[Fail:Bioluminescent beetle Elateroidea - animated.gif|pisi|[[Jaanimardiklased|Jaanimardiklaste]] sugukonnale on omane [[bioluminestsents]]. Info putukate ensüümi [[lutsiferaas]]i struktuuri kohta kohta võimaldas võtta kasutusele BRET nähtusel põhinevad sensorid.]]
Försteri-tüüpi resonantse energiaülekandega on mõnevõrra sarnane [[Bioluminestsents|bioluminestsentsi]] resonantne energiaülekanne (BRET), mille puhul doonori ergastatud olek saavutatakse mitte footoni neeldumise teel, vaid [[Keemiline reaktsioon|keemilise reaktsiooni]] tulemusena. BRET puhul kasutatakse ergastatud doonormolekuli tekitamiseks enamasti ensüümi [[Lutsiferaas|lutsiferaasi]] ja selle analooge: need katalüüsivad hapniku ja sageli ka [[Adenosiintrifosfaat|ATP]] osavõtul kulgevat reaktsiooni, mille tulemusena eraldub luminestseeruv produkt. See käitub doonorina, mille energiat saab fluorestseeruvale aktseptorile mitte-kiirguslikult üle kanduda.<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Harikumar |eesnimi=Kaleeckal G. |perekonnanimi2=Yan |eesnimi2=Yan |perekonnanimi3=Xu |eesnimi3=Ting-Hai |perekonnanimi4=Melcher |eesnimi4=Karsten |perekonnanimi5=Xu |eesnimi5=H. Eric |perekonnanimi6=Miller |eesnimi6=Laurence J. |kuupäev=2017-11-20 |pealkiri=Bioluminescence Resonance Energy Transfer (BRET) Assay for Determination of Molecular Interactions in Living Cells |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29423426/ |ajakiri=Bio-Protocol |aastakäik=7 |üksiknumber=22 |leheküljed=e2904 |doi=10.21769/BioProtoc.2904 |issn=2331-8325 |pmc=5800419 |pmid=29423426}}</ref><ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=England |eesnimi=Christopher G. |perekonnanimi2=Ehlerding |eesnimi2=Emily B. |perekonnanimi3=Cai |eesnimi3=Weibo |kuupäev=2016-05-18 |pealkiri=NanoLuc: A Small Luciferase Is Brightening Up the Field of Bioluminescence |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27045664/ |ajakiri=Bioconjugate Chemistry |aastakäik=27 |üksiknumber=5 |leheküljed=1175–1187 |doi=10.1021/acs.bioconjchem.6b00112 |issn=1520-4812 |pmc=4871753 |pmid=27045664}}</ref>

== Kvantitatiivsed karakteristikud ==
FRET efektiivsust ''E'' saab arvutada energiaülekande tõenäosusena doonori iga ergastuse kohta:

<math>E = \frac{k_\text{ET}}{k_f + k_\text{ET} + \sum{k_i}},</math>

kus ''k''<sub>ET</sub> tähistab energiaülekande kiirust, ''k''<sub>f</sub> doonori kiirgusliku relaksatsiooni kiirust ja ''k''<sub>i</sub> mitte-kiirguslike relaksatsiooniprotsesside kiiruseid.<ref name=":0">{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Szabó |eesnimi=Ágnes |perekonnanimi2=Szöllősi |eesnimi2=János |perekonnanimi3=Nagy |eesnimi3=Peter |kuupäev=2022 |pealkiri=Principles of Resonance Energy Transfer |url=https://currentprotocols.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cpz1.625 |ajakiri=Current Protocols |keel=en |aastakäik=2 |üksiknumber=12 |doi=10.1002/cpz1.625 |issn=2691-1299}}</ref>
[[Fail:Proteolytic cleavage of a Dual-GFP fusion FRET-pair.png|pisi|Näide fluorestseeruvaid valke CFP ja YFP sisaldavast FRET-sensorist. Valke ühendava aminohappelise järjestuse proteolüütilisel lagundamisel suureneb vahekaugus valkude vahel ning FRET ei saa enam toimida.]]
FRET efektiivsus on määratud ka doonori ja aktseptori vahekaugusega ''r'' vastavalt valemile:

<math>E = \frac{1}{1 + (r/R_0)^6}\text{,}</math>

kus ''R''<sub>0</sub> tähistab nn Försteri raadiust ehk vahekaugust, mille puhul FRET efektiivsus on 50%. Försteri raadius on erinev iga doonor-aktseptor-paari jaoks. Näiteks laialdaselt kasutusel olev FRET-paar, mis koosneb helesinisest [[Fluorestseeruvad valgud|fluorestseeruvast valgust]] (CFP, doonor) ja kollasest fluorestseeruvast valgust (YFP, aktseptor) omab ''R''<sub>0</sub> väärtust ligi 4.9 nm, samas fluorestseeruvatest valkudest LSSmOrange (doonor) ja mKate2 (aktseptor) koosnev FRET-paar omab ''R''<sub>0</sub> väärtust ligi 7.0 nm. Försteri raadius oleneb omakorda sellest, kui tugev on spektraalne kattuvus ''J'' doonori emissioonispektri ja aktseptori ergastusspektri vahel:

<math>{R_0}^6 = \frac{2.07}{128 \, \pi^5 \, N_A} \, \frac{\kappa^2 \,Q_D}{n^4} J,</math>

kus ''κ'' võtab arvesse doonori ja aktseptori [[Dipool|dipoolide]] vahelist nurka, ''Q''<sub>D</sub> on doonori [[kvantsaagis]], ''N''<sub>A</sub> on [[Avogadro arv]] ja ''n'' on keskkonna [[murdumisnäitaja]].<ref name=":1" />

Praktilisem viis FRET efektiivsuse arvutamiseks võtab arvesse doonori fluorestsentsi intensiivsust aktseptori juuresolekul (''F''<sub>D</sub>’) või puudumisel (''F''<sub>D</sub>):

<math>E = 1 - \frac{F_\text{D}'}{F_\text{D}}</math>

Analoogselt võib kasutada ka doonori [[fluorestsentsi eluiga]] aktseptori juuresolekul (''τ''<sub>D</sub>’) või puudumisel (''τ''<sub>D</sub>), kuivõrd aktseptori olemasolu suunab doonorist kui süsteemist energia välja (FRET kaudu) ning seega väheneb doonori molekulide populatsioon, mis võib valgust emiteerida:

<math>E = 1 - \frac{\tau'_\text{D}}{\tau_\text{D}}</math>

Fluorestsentsi eluea mõõtmisel põhinevad lähenemised ei sõltu seejuures oluliselt doonori ega aktseptori [[Kontsentratsioon|kontsentratsioonist]], kuni doonori signaal on tuvastatav ja aktseptorit on piisavalt, et doonori signaali mõjutada.<ref name=":0" /><ref name=":1" />

== Ajalugu ja rakendused tänapäeval ==
FRET aluspõhimõtteid sõnastas esimesena saksa teadlane [[Theodor Förster]] 1946. aastal. Tänapäeval kasutatakse FRET nähtust laialdaselt bioloogiliste molekulide uuringutes, mõõtes energiaülekande efektiivsust ning hinnates selle alusel fluorofooridega ühendatud [[Valgud|valkude]] vastastikmõju tugevust või konformatsioonilisi muutusi.<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Sun |eesnimi=Yuansheng |perekonnanimi2=Wallrabe |eesnimi2=Horst |perekonnanimi3=Seo |eesnimi3=Soo-Ah |perekonnanimi4=Periasamy |eesnimi4=Ammasi |kuupäev=2011-02-25 |pealkiri=FRET microscopy in 2010: the legacy of Theodor Förster on the 100th anniversary of his birth |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21344587/ |ajakiri=Chemphyschem: A European Journal of Chemical Physics and Physical Chemistry |aastakäik=12 |üksiknumber=3 |leheküljed=462–474 |doi=10.1002/cphc.201000664 |issn=1439-7641 |pmc=3422661 |pmid=21344587}}</ref><ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Ma |eesnimi=Linlin |perekonnanimi2=Yang |eesnimi2=Fan |perekonnanimi3=Zheng |eesnimi3=Jie |kuupäev=2014-11-05 |pealkiri=Application of fluorescence resonance energy transfer in protein studies |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25368432/ |ajakiri=Journal of Molecular Structure |aastakäik=1077 |leheküljed=87–100 |doi=10.1016/j.molstruc.2013.12.071 |issn=0022-2860 |pmc=4215735 |pmid=25368432}}</ref>
[[Fail:FRET-EPAC.png|pisi|Näide FRET-sensorist, mida kasutatakse cAMP sisalduse määramiseks rakkudes. Selle sensori puhul väheneb analüüdi juuresolekul FRET efektiivsus doonori ja aktseptori vahel.]]
Näiteks on olemas mitmeid geneetiliselt kodeeritud FRET-[[Biosensor|sensoreid]]. Neid viiakse rakkudesse DNA kujul ning DNA [[Transkriptsioon (geneetika)|transkribeerimisel]] ja [[Translatsioon|transleerimisel]] saab rakk toota ühte või mitut valgulist konstrukti, mis sisaldavad [[Fluorestseeruvad valgud|fluorestseeruvaid valke]] ja lisaelemente, mis tagavad sensori funktsionaalsust. Sel viisil on disainitud muuhulgas sensorid [[Sekundaarne virgatsaine|sekundaarse virgatsaine]] cAMP mõõtmiseks: sensori koosseisu kuulub valgul Epac põhinev „kassett“ [[Tsükliline adenosiinmonofosfaat|cAMP]] sidumiseks, mis on ühendatud fluorestseeruvate valkudega CFP ja YFP või nende analoogidega. cAMP puudumisel saab toimuda FRET CFP (doonor) ja YFP (aktseptor) vahel, kuid cAMP seostumisel Epac külge muutub sensori [[Konformatsioon|ruumiline struktuur]] ning FRET efektiivsus väheneb.<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Lavogina |eesnimi=Darja |perekonnanimi2=Laasfeld |eesnimi2=Tõnis |perekonnanimi3=Tahk |eesnimi3=Maris-Johanna |perekonnanimi4=Kukk |eesnimi4=Olga |perekonnanimi5=Allikalt |eesnimi5=Anni |perekonnanimi6=Kopanchuk |eesnimi6=Sergei |perekonnanimi7=Rinken |eesnimi7=Ago |kuupäev=2021 |pealkiri=cAMP Biosensor Assay Using BacMam Expression System: Studying the Downstream Signaling of LH/hCG Receptor Activation |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34085269/ |ajakiri=Methods in Molecular Biology (Clifton, N.J.) |aastakäik=2268 |leheküljed=179–192 |doi=10.1007/978-1-0716-1221-7_12 |issn=1940-6029 |pmid=34085269}}</ref>[[Fail:FRET probe for the detection of Cd2+.gif|vasakul|pisi|370x370px|Sünteetilistest orgaanilistest fluorofooridest koosnev sond kaadmiumiooni määramiseks. Analüüdi juuresolekul FRET efektiivsus kasvab, kuna doonor ja aktseptor paigutuvalt sobivalt teineteise suhtes.]]Sarnasel põhimõttel töötavad [[Geneetiline kood|geneetiliselt]] kodeeritud FRET-sensorid [[Apoptoos|rakusurma]] läbiviivate [[Ensüüm|ensüümide]] [[Kaspaas|kaspaaside]] aktiivsuse hindamiseks. Kaspaaside sensorites on kesksel kohal aminohappeline järjestus, mida kaspaas peab oma [[Substraat (biokeemia)|substraadiks]]; see järjestus on ühendatud fluorestseeruvate valkudega GFP ja RFP või nende analoogidega. Kaspaasi puudumisel saab toimuda FRET GFP (doonor) ja RFP (aktseptor) vahel, kuid kaspaasi juuresolekul toimub ühendava aminohappelise järjestuse lagundamine, kuna kaspaas on olemuselt [[Proteaasid|proteaas]]. Ühendava ahela lagundamise tulemusena lahknevad fluorestseeruvad valgud teineteisest ning FRET efektiivsus väheneb.<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Rahnel |eesnimi=Hedi |perekonnanimi2=Viht |eesnimi2=Kaido |perekonnanimi3=Lavogina |eesnimi3=Darja |perekonnanimi4=Mazina |eesnimi4=Olga |perekonnanimi5=Haljasorg |eesnimi5=Tõiv |perekonnanimi6=Enkvist |eesnimi6=Erki |perekonnanimi7=Uri |eesnimi7=Asko |kuupäev=2017-10-20 |pealkiri=A Selective Biligand Inhibitor of CK2 Increases Caspase-3 Activity in Cancer Cells and Inhibits Platelet Aggregation |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28837260/ |ajakiri=ChemMedChem |aastakäik=12 |üksiknumber=20 |leheküljed=1723–1736 |doi=10.1002/cmdc.201700457 |issn=1860-7187 |pmid=28837260}}</ref>
Samas eksisteerib ka mitmeid FRET-sensoreid, mille koostisse kuuluvad sünteetilised orgaanilised fluorofoorid või hoopis anorgaanilised [[Nanoosake|nanoosakesed]] (nt [[Kvanttäpp|kvanttäpid]]).<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Grazon |eesnimi=Chloé |perekonnanimi2=Chern |eesnimi2=Margaret |perekonnanimi3=Lally |eesnimi3=Patrick |perekonnanimi4=Baer |eesnimi4=R. C. |perekonnanimi5=Fan |eesnimi5=Andy |perekonnanimi6=Lecommandoux |eesnimi6=Sébastien |perekonnanimi7=Klapperich |eesnimi7=Catherine |perekonnanimi8=Dennis |eesnimi8=Allison M. |perekonnanimi9=Galagan |eesnimi9=James E. |perekonnanimi10=Grinstaff |eesnimi10=Mark W. |kuupäev=2022-06-07 |pealkiri=The quantum dot vs. organic dye conundrum for ratiometric FRET-based biosensors: which one would you chose? |url=https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2022/sc/d1sc06921g |ajakiri=Chemical Science |keel=en |aastakäik=13 |üksiknumber=22 |leheküljed=6715–6731 |doi=10.1039/D1SC06921G |issn=2041-6539}}</ref><ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Lavogina |eesnimi=Darja |perekonnanimi2=Kopanchuk |eesnimi2=Sergei |perekonnanimi3=Viht |eesnimi3=Kaido |kuupäev=2018 |pealkiri=Dissection of Protein Kinase Pathways in Live Cells Using Photoluminescent Probes: Surveillance or Interrogation? |url=https://www.mdpi.com/2227-9040/6/2/19 |ajakiri=Chemosensors |keel=en |aastakäik=6 |üksiknumber=2 |leheküljed=19 |doi=10.3390/chemosensors6020019 |issn=2227-9040}}</ref> 

Struktuurselt jäikade ning korduvatest elementidest koosnevate [[DNA]] või [[Proliin|oligoproliini]] järjestuste ühendamisel väikese molekulmassiga fluorofooridega on võimalik saada nn molekulaarseid joonlaudu. Tänu sellele, et FRET efektiivsus sõltuvu sõltub oluliselt doonori ja aktseptori vahekaugusest, võimaldavad sellised joonlauad mõõta vahemaid keerulistes bioloogilistes süsteemides.<ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Stein |eesnimi=Ingo H. |perekonnanimi2=Schüller |eesnimi2=Verena |perekonnanimi3=Böhm |eesnimi3=Philip |perekonnanimi4=Tinnefeld |eesnimi4=Philip |perekonnanimi5=Liedl |eesnimi5=Tim |kuupäev=2011-02-25 |pealkiri=Single‐Molecule FRET Ruler Based on Rigid DNA Origami Blocks |url=https://chemistry-europe.onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cphc.201000781 |ajakiri=ChemPhysChem |keel=en |aastakäik=12 |üksiknumber=3 |leheküljed=689–695 |doi=10.1002/cphc.201000781 |issn=1439-4235}}</ref><ref>{{Ajakirjaviide |perekonnanimi=Schuler |eesnimi=Benjamin |perekonnanimi2=Lipman |eesnimi2=Everett A. |perekonnanimi3=Steinbach |eesnimi3=Peter J. |perekonnanimi4=Kumke |eesnimi4=Michael |perekonnanimi5=Eaton |eesnimi5=William A. |kuupäev=2005-02-22 |pealkiri=Polyproline and the “spectroscopic ruler” revisited with single-molecule fluorescence |url=https://pnas.org/doi/full/10.1073/pnas.0408164102 |ajakiri=Proceedings of the National Academy of Sciences |keel=en |aastakäik=102 |üksiknumber=8 |leheküljed=2754–2759 |doi=10.1073/pnas.0408164102 |issn=0027-8424 |pmc=PMC549440 |pmid=15699337}}</ref>

Rahvusvahelise teaduskirjanduse andmebaasi [[PubMed]] statistika kohaselt on igal aastal ajavahemikus 2013–2023 ilmunud ligi 1000 artiklit, mis kasutavad märksõnana FRET.<ref>{{Netiviide |pealkiri=fret – Search Results – PubMed |url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=fret&sort=pubdate |vaadatud=2023-11-05 |väljaanne=PubMed |keel=en}}</ref>

== Viited ==
<references />
[[Kategooria:Energia]]
[[Kategooria:Spektroskoopia]]